血管紧张素转化酶(angiotensin I-converting enzyme, ACE)在血压调控中发挥着重要作用。从食源蛋白中筛选具有ACE抑制活性的多肽已经成为研究热点。螺旋藻作为最早被食CL 318952抑制剂用的藻类，目前其蛋白质含量在藻类食物中最高，因此该研究Stand biomass model利用碱性蛋白酶、中性蛋白酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶水解螺旋藻蛋白制备ACE抑制肽。首先，通过水解度、DPPH清除LEE011纯度率、ACE抑制率筛选得到最佳水解酶为碱性蛋白酶。联合肽组学与计算模拟发现水解组分中2条新型ACE抑制肽分别为His-Ile-Ile-Ala-Arg-Pro-His(HIIARPH,IC_(50)=461.5μmol/L)和Leu-Arg-Leu-Lys-Glu(LRLKE,IC_(50)=155.8μmol/L),其酶抑制动力学表现形式为非竞争抑制模式。进一步采用分子对接分析其非竞争性抑制的分子机制，发现HIIARPH和LRLKE与ACE的S_1、S_2口袋形成氢键发挥抑制作用，此外，LRLKE能与S_3口袋以及Zn~(2+)结合，表现出更佳的抑制活性。最后，评价了HIIARPH和LRLKE的稳定性和细胞毒性。其中，LRLKE具有较好的热稳定性，在酸性和弱碱性条件下都能保持较高的活性。HIIARPH和LRLKE在≤1 mmol/L时对HUVEC细胞无明显毒性。综上，该研究提供了一种快速筛选ACE抑制肽的方法，为开发螺旋藻源降血压肽提供理论参考。