微小隐孢子虫(Cryptosporidium parvum)是一种重要的食源性人兽共患寄生虫,由其引起的隐孢子虫病能够导致人和动物产生腹痛、腹泻等症状。在发展中国家,C.parvum和C.hominis是导致婴幼GNE-140儿中度乃至重度腹泻的主要病原体之一。糖基化是生物体中普遍存在的蛋白质修饰之一,包括隐孢子虫和其他顶复门,大约50%的蛋白质可能被糖基化。在隐孢子虫中,N-和O-连接的糖基化都大大简化了,并且与哺乳动物不同。微小隐孢子虫具有一种碳水化合物结合蛋白malectin(Cp Mal),编码基因为cgd6＿110。该蛋白与Glc(2)N-聚糖结合,存在于动物和一些囊泡虫(Alveolates)中,但不存在于除隐孢子虫外的其他顶复门寄生虫中。目前对(Cp Mal)的基本分子和生化特性尚无相关报道。本研究利用制备的多克隆抗体,使用免疫印迹和免疫荧光法检测天然Cp Taurine供应商Mal的定位和存在形式。制备了重组Cp Mal和人源Malectin(Hs Mal),并比较了它们与Amylose以及宿主细胞表面的结合活性。用Far-western blot以及Farimmunofluorescence方法检测寄生虫中Cp Mal的潜在结合蛋白。研究结果表明Cp Mal是以二聚体的形式广泛分布于子孢子体内的,但在胞核前后高度集中。与Hs Mal相比,Cp Mal结合直链淀粉的亲和力显著降低,但对HCT-8细胞的结合活性显著提高。重组Cp Mal识别了3条高分子量蛋白质带,并标记了对应于晶状体的子孢子后端,从而表明其潜在的配体在寄生虫中的存在。综上所述,CAutoimmune haemolytic anaemiap Mal在分子和生化性质上明显不同于Hs Mal。因此,进一步研究其生化和生物学作用是十分有必要的。